Sự khác biệt giữa Alpha Helix và tấm gấp rút Beta | Bảng Alpha Helix và Bảng Tờ gấp Bản Beta
Sự khác biệt chính - Alpha Helix và tấm gấp rút beta
Các ống dẫn Alpha và beta pleated sheet là hai cấu trúc phổ biến nhất được tìm thấy trong một chuỗi polypeptide. Hai thành phần cấu tạo này là các bước chính đầu tiên trong quá trình xếp một chuỗi polypeptit. Sự khác biệt chính giữa Alpha Helix và Beta Pleated Sheet nằm trong cấu trúc ; họ có hai hình dạng khác nhau để làm một công việc cụ thể.
Alpha Helix là gì?
Một sợi xoắn alpha là một cuộn dây còn lại của axit amin trên một chuỗi polypeptide. Dãy các dư lượng axit amin có thể thay đổi từ 4 đến 40 dư lượng. Các liên kết hydro tạo thành giữa oxy của nhóm C = O trên cuộn đầu và hydro của nhóm N-H của cuộn dây dưới cùng giúp giữ cuộn dây lại với nhau. Một liên kết hydro được hình thành trên mỗi bốn đoạn axit amin trong chuỗi theo cách trên. Dạng đồng nhất này cung cấp cho nó các đặc điểm xác định như độ dày của cuộn dây và nó cho biết chiều dài của mỗi lượt hoàn chỉnh dọc theo trục xoắn. Sự ổn định của cấu trúc xoắn alpha phụ thuộc vào nhiều yếu tố.
Các nguyên tử O với các nguyên tử đỏ, N với màu xanh da trời, và các liên kết hydrogen dưới dạng các đường chấm màu xanh lá cây
Bảng phấn tự động là gì?
Mẫu nếp gấp dạng beta, còn được gọi là dạng beta, được coi là dạng cấu trúc thứ hai của protein. Nó chứa các sợi beta kết nối với nhau bằng ít nhất hai hoặc ba liên kết hydro xương sống để tạo thành một tấm lộn xoắn như thể hiện trong hình. Một sợi beta là một đoạn của chuỗi polypeptit; chiều dài của nó thường bằng 3 đến 10 amino acids, bao gồm xương sống trong một xác nhận mở rộng.
Phản ứng lan can β tấm 4 cánh từ cấu trúc tinh thể của enzyme catalase.
a) cho thấy các liên kết hydro liên kết ngang (phân rải) giữa nhóm peptide NH và CO trên các sợi liền kề. Các mũi tên cho biết hướng xích, và các đường viền mật độ electron phác thảo các nguyên tử không H. Các nguyên tử O là quả bóng màu đỏ, nguyên tử N là màu xanh, và các nguyên tử H bị bỏ qua vì tính đơn giản; các nút bên cạnh chỉ được hiển thị với các nguyên tử C bên cạnh đầu tiên (màu xanh lá cây) 999 b) Góc nhìn của hai sợi β trung tâm
Trong các tấm đệm gấp, các chuỗi polypeptide chạy dọc theo nhau. Nó được đặt tên là "tấm gấp nếp" do hình dạng giống như sóng của cấu trúc. Chúng liên kết với nhau bằng các liên kết hydro.Cơ cấu này cho phép hình thành nhiều liên kết hydro bằng cách kéo dài chuỗi polypeptit.
Sự khác nhau giữa Alpha Helix và Beta Sheet?
Cơ cấu của Alpha Helix và Bảng Trộn Beta
Alpha Helix:
Trong cấu trúc này, xương sống polypeptide bị ràng buộc chặt chẽ quanh một trục tưởng tượng như một cấu trúc xoắn ốc. Nó còn được gọi là sự sắp xếp helicoidal của chuỗi peptide.
Sự hình thành cấu trúc xoắn alpha sẽ xảy ra khi các chuỗi polypeptide được xoắn thành xoắn ốc. Điều này cho phép tất cả các axit amin trong chuỗi tạo thành liên kết hydro (một liên kết giữa một phân tử oxy và một phân tử hydro) với nhau. Các liên kết hydro cho phép xoắn giữ hình xoắn ốc và cung cấp cho một cuộn dây chặt chẽ. Hình dạng xoắn ốc này làm cho dây chằng alpha rất mạnh.
Liên kết hydro được chỉ ra bởi các chấm màu vàng.
Sheet gấp:
Khi hai hoặc nhiều đoạn chuỗi polypeptit chồng lên nhau, tạo thành một hàng liên kết hydro với nhau, có thể tìm thấy những cấu trúc sau đây. Nó có thể xảy ra theo hai cách; sắp xếp song song và sắp xếp chống song song.
Ví dụ về cấu trúc:
Alpha Helix:
Móng tay hoặc móng chân có thể được lấy làm ví dụ về cấu trúc xoắn alpha. Tờ gấp:
Cấu trúc của lông cũng tương tự như cấu trúc của phôi gấp nếp. Các tính năng của cấu trúc:
Alpha Helix:
Trong cấu trúc xoắn alpha, có 3 axit amin mỗi vòng xoắn. Tất cả các liên kết peptit đều là trans và planar, và các nhóm N-H trong các liên kết peptide chỉ theo cùng một hướng, gần với trục của xoắn. Các nhóm C = O của tất cả các liên kết peptide chỉ hướng ngược lại, và chúng song song với trục xoắn. Nhóm C = O của mỗi liên kết peptit được liên kết với nhóm N-H của liên kết peptit tạo thành một liên kết hydro. Tất cả các nhóm R được chỉ ra từ helix. Tờ gấp:
Mỗi liên kết peptide trong tấm phôi beta là phẳng và có cấu trúc chuyển đổi. Các nhóm C = O và N-H của các liên kết peptit từ các chuỗi liền kề nằm trong cùng một mặt phẳng và hướng về nhau tạo thành liên kết hydro giữa chúng. Tất cả các nhóm R ở bất kỳ chuỗi nào cũng có thể xảy ra ở trên và dưới mặt phẳng của tấm. Định nghĩa:
Cơ cấu thứ cấp: Đây là hình dạng của một protein gấp xếp do sự liên kết hydro giữa amit xương sống của nó và các nhóm carbonyl.
Tài liệu tham khảo: "Cấu trúc Protein". ChemWiki: Hóa học động Hypertext "Protein Cấu trúc thứ cấp: α-Helices và β-Sheets". Proteinstructures. com bởi Salam Al Karadaghi "Hóa hữu cơ". Sách giáo khoa về tế bào ảo "Bản beta". Hình ảnh Wikipedia: "Mật độ điện tử Helix 2-nitrl 17-32" Tác giả Dcrjsr - Tác phẩm của chính mình (CC BY 3. 0) qua Commons Wikimedia "Protein secondary structure" bởi en: Người dùng: Bikadi (CC BY-SA 3. 0) via Commons Wikimedia "Bản quyền thuộc về tác giả của cuốn sách này" của Dcrjsr - Tác phẩm của chính mình (CC BY 3.0) thông qua Commons Wikimedia
